Medicina e salute

Un valido alleato per la salute e l’ambiente: il collagene!

I collageni sono molecole della matrice extracellulare utilizzate dalle cellule per l’integrità strutturale e una varietà di altre funzioni. I collageni sono le proteine ​​più abbondanti nei mammiferi (∼30% della massa proteica totale). Dalla scoperta del collagene da parte di Miller e Matukas (1969), sono stati trovati 26 nuovi tipi di collagene e la loro scoperta è stata accelerata dalla biologia molecolare e dalla clonazione genica. 

La superfamiglia del collagene

La superfamiglia del collagene comprende 28 membri numerati con numeri romani nei vertebrati (I-XXVIII) (Tabella 1 ). La caratteristica strutturale comune dei collageni è la presenza di una tripla elica che può variare dalla maggior parte della loro struttura (96% per il collagene I) a meno del 10% (collagene XII). 

La famiglia del collagene

Tipo di collagenecatene αspecie molecolare
Collagene Iα1(I), α2(I)[α1(I)] 2 , α2(I)
[α1(I)] 3
Collagene IIα1 (II)[α1 (II)] 3
Collagene IIIα1(III)[α1(III)] 3
Collagen IVα1(IV), α2(IV), α3(IV), α4(IV),
α5(IV), α6(IV)
[α1(IV)]2, α2(IV)
α3(IV), α4(IV), α5(IV)
[α5(IV)]2, α6(IV)
Collagene Vα1 (V), α2 (V), α3 (V), α4 (V) a[α1 (V)] 2 , α2 (V)
[α1 (V)] 3
[α1 (V)] 2 α4 (V)
α1 (XI) α1 (V) α3 (XI)
Collagen VIα1 (VI), α2 (VI), α3 (VI), α4 (VI) b , α5 (VI) c , α6 (V)
Collagene VIIα1 (VII)[α1 (VII)] 3
Collagene VIIIα1 (VIII)[α1 (VIII)] 2 , α2 (VIII)
α1 (VIII), [α2 (VIII)] 2
[α1 (VIII)] 3
[α2 (VIII)] 3
Collagene IX eα1 (IX), α2 (IX), α3 (IX)[α1 (IX), α2 (IX), α3 (IX)]
Collagen Xα1(X)[α1(X)] 3
Collagene XIα1(XI), α2(XI), α3(XI) dα1(XI)α2(XI)α3(XI)
α1(XI)α1(V)α3(XI)
Collagene XII eα1(XII)[α1(XII)] 3
Collagene XIIIα1(XIII)[α1(XIII)] 3
Collagene XIV eα1(XIV)[α1(XIV)] 3
Collagene XVα1(XV)[α1(XV)] 3
Collagene XVI thα1(XVI)[α1(XVI)]3
Collagene XVIIα1(XVII)[α1(XVII)] 3
Collagene XVIIIα1 (18)[α1 (18)] 3
Collagene XIX thα1(XIX)[α1(XIX)] 3
Collagene XX eα1(XX)[α1(XX)] 3
Collagene XXI eα1(XXI)[α1(XXI)] 3
Collagene XXII eα1 (22)[α1 (22)] 3
Collagene XXIIIα1 (23)[α1 (23)] 3
Collagene XXIVα1 (24)[α1 (24)] 3
Collagene XXVα1 (25)[α1 (25)] 3
collagene 26α1 (26)[α1 (26)] 3
collagene 27α1 (27)[α1 (27)] 3
collagene 28α1 (28)[α1 (28)] 3

Un motivo strutturale comune: la tripla elica

Il collagene è la proteina più importante prodotta dall’organismo umano, è formato principalmente dall’aminoacido glicina (33%), prolina e idrossiprolina (22%) (struttura primaria) in una tripla elica formata da tre catene α. Ogni catena alfa è composta per circa 1014 amminoacidi con un peso molecolare di circa 100 kDa. Queste catene sono avvolte in un’elica sinistrorsa con tre amminoacidi per giro (struttura secondaria). Le catene sono attorcigliate l’una intorno all’altra in una tripla elica per formare una struttura rigida (struttura terziaria). La super elica rappresenta la struttura di base del collagene (struttura quaternaria). Questa struttura di collagene è molto stabile a causa dei legami idrogeno intramolecolari tra la glicina nelle catene adiacenti.

Struttura del collagene
Struttura del collagene

Dei 28 tipi di collagene, il collagene di tipo I è il più comune nella pelle, nelle ossa, nei denti, nei tendini, nei legamenti, nella legatura vascolare e negli organi. Il collagene di tipo II è presente nelle cartilagini. Per il collagene di tipo III, la pelle, i muscoli e i vasi sanguigni sono le fonti più comuni di questa proteina. Il tipo IV è stato riportato nello strato secreto dall’epitelio della membrana basale e della lamina basale. Il collagene di tipo V è uno dei principali componenti delle superfici cellulari e della placenta.

Classificati in diversi tipi:

  • collagene di tipo I, (circa il 90% del collagene totale);
  • collagene di tipo II, fondamentale del tessuto cartilagineo;
  • collagene di tipo III, presente nel derma e nelle pareti dei vasi sanguigni;
  • collagene di tipo IV, ha funzioni di sostegno ed è un componente della membrana basale.
  • collagene di tipo V, superfici cellulari e placenta.

I collageni sono diversi a seconda della loro composizione della catena α, a seconda della ripetizione e della lunghezza della ripetizione dell’amminoacido Gly-X-Y, con e senza interruzioni, anche dell’occupazione delle posizioni X e Y da parte della prolina e della sua forma idrossilata, idrossiprolina , rispettivamente.

Il collagene è stato classificato in diverse famiglie come i collageni fibrillari e reticolari, i FACIT (collageni associati alle fibrille con tripla elica interrotta), i MACIT (collagene associati alla membrana con tripla elica interrotta) e i MULTIPLEXIN (domini multipli a tripla elica e interruzioni).

Il collagene fibrillare è il collagene più abbondante nei vertebrati e svolge un ruolo strutturale contribuendo all’architettura molecolare, alla forma e alle proprietà meccaniche dei tessuti come la resistenza alla trazione nella pelle e la resistenza alla trazione nei legamenti (collageni di tipo I, II, III , V, XI, XXIV e XXVII).

I FACIT (collagene associati alle fibrille con tripla elica interrotta) non formano fibrille da soli, ma sono associati alla superficie delle fibrille di collagene. I collageni FACIT hanno la loro tripla elica interrotta da domini non collagenici che possono agire come articolazioni. Queste interruzioni sono utili perché consentono la scissione proteolitica della struttura superando la resistenza alle proteasi delle triple eliche native. 

La famiglia dei collageni MULTIPLEXIN comprende i tipi XV e XVIII. I tipi di collagene XV e XVIII rappresentano una molecola delle membrane basali. Il collagene XV si trova nel muscolo scheletrico e cardiaco e il collagene di tipo XVIII è un componente nel fegato. La famiglia del collagene MACIT ha numerose interruzioni nella tripla elica, non si autoassembla in fibrille e ha ruoli nell’adesione e nella segnalazione cellulare. Altri tipi di collagene sono in concentrazioni molto basse e in organi specifici del corpo.

Il collagene nativo di tipo I può essere estratto da diverse fonti, tuttavia, la principale fonte di estrazione è quella bovina per la sua disponibilità e la sua biocompatibilità

Estrazione

L’estrazione del collagene può essere effettuata da diversi tessuti come ossa, tendini, tessuto polmonare o anche tessuto connettivo. Un’altra fonte comune sono i sottoprodotti suini. Questa fonte ha un’elevata somiglianza con il collagene umano. Non ci sono limitazioni allergeniche al suo utilizzo perché è stato ampiamente utilizzato come rinforzo dei tendini, riparazione di ernie e per la guarigione della pelle e delle ferite come materiale di chirurgia plastica e ricostruttiva. Fonti alternative per l’estrazione del collagene nativo che non sono di origine bovina o suina sono state sviluppate dal tendine e dalla pelle degli ovinitessuto di pesce come ossa, pelle e squame o sottoprodotti di pesce di scarto o altre fonti come pollo, anatra e pelle di coniglio.

L’estrazione può essere effettuata mediante un trattamento acido o alcalino. L’estrazione sotto trattamento acido viene solitamente applicata per l’estrazione del collagene di tipo I da tessuti di origine suina o di pelle di pesce

Collageni dializzati (a) e liofilizzati (b) ottenuti dalla fase di estrazione del collagene solubile in acido.

L’acido acetico è il reagente più comune per l’estrazione del collagene. La concentrazione di questo acido influenzerà il valore del pH finale modificando l’interazione e la struttura elettrostatica. Determina anche la solubilità e la capacità di estrazione dai tessuti animali. Una combinazione di trattamento sia acido che enzimatico produce un processo di estrazione del collagene più elevato ed efficiente. 

La pepsina può essere ottenuta dalla mucosa gastrica suina. Questo enzima agisce sulla regione telopeptidica nella molecola di collagene aumentandone la solubilità in ambiente acido.

L’utilizzo degli ultrasuoni come metodo alternativo per l’estrazione del collagene non modifica la molecola e facilita l’azione enzimatica. Questa tecnologia può essere applicata in diversi tessuti come pelle di pesce e tendini bovini al fine di produrre maggiori concentrazioni di collagene in tempi di estrazione più brevi.

Le condizioni di pre-trattamento, la dialisi e la fonte di estrazione sono i principali fattori che determinano le caratteristiche finali del collagene come peso molecolare, composizione amminoacidica e struttura molecolare.

Il prodotto risultante è comunemente chiamato collagene idrolizzato. È composto da piccoli peptidi a basso peso molecolare 3-6 KDa. La sua solubilità e attività funzionale, antiossidante e antimicrobica, sono correlate al tipo e al grado di idrolisi nonché al tipo di enzima utilizzato nel processo.

Come cambia il nostro corpo in funzione del collagene?

La perdita di collagene nel corpo inizia a 18-29 anni, dopo 40 anni il corpo umano può perdere circa l’1% all’anno e a circa 80 anni la produzione di collagene nel corpo può diminuire complessivamente del 75% rispetto a quella dei giovani adulti. 

Ci sono altri fattori che contribuiscono a questo come i radicali liberi nell’organismo, una dieta carente, il fumo, l’alcolismo e le malattie. Il ruolo del collagene nel corpo è molto importante perché aiuta lo sviluppo degli organi; guarigione di ferite e tessuti; riparazione della cornea, delle gengive e del cuoio capelluto. Il collagene aiuta nella riparazione delle ossa e dei vasi sanguigni. Nella cornea, il tessuto di collagene ottiene proprietà meccaniche e ottiche. È presente nelle funzioni biologiche della cellula come la proliferazione, la sopravvivenza cellulare e la differenziazione.

Anatomia, Donna, Umano, Corpo, Pelle, Organi, Schema
È stato dimostrato che il consumo quotidiano di collagene idrolizzato in diverse dosi, da diverse fonti, può apportare molti benefici al corpo umano, dall’alleviare i dolori articolari al miglioramento della salute della pelle

L’invecchiamento è un processo naturale che comporta cambiamenti nel corpo umano; la pelle subisce un deterioramento morfologico, strutturale e funzionale; il collagene riduce e le fibre di elastina favoriscono la formazione di linee e rughe. Il controllo dell’invecchiamento cutaneo è una sfida nell’industria cosmetica, ma il collagene idrolizzato ha dimostrato di essere una soluzione alternativa per rallentare gli effetti dell’invecchiamento in due modi nel derma: nel primo, gli amminoacidi liberi forniscono i mattoni per la formazione delle fibre di collagene ed elastina. Nel secondo modo, gli oligopeptidi di collagene agiscono come ligandi, legandosi ai recettori sulla membrana dei fibroblasti e stimolando la produzione di nuovo collagene, elastina e acido ialuronico.

Fibroblasti Cutanei | Come Funzionano | Come Stimolarli
Dal collagene idrolizzato si formano altre sostanze e un nuovo collagene

Diversi studi sul collagene usato come alimento di integrazione funzionale sono stati raccolti avendo come risultato un effetto positivo sulla pelle:

  1. Eccellente capacità di ritenzione idrica, assorbimento e ritenzione dell’umidità e capacità anti-invecchiamento cutaneo e anti-melanogeniche.
  2. Miglioramento dell’idratazione, delle rughe e dell’elasticità della pelle nelle donne di età compresa tra 40 e 60 anni per 12 settimane.
  3. Miglioramento dello spessore cutaneo, della compattezza e dell’elasticità della pelle nelle donne di età compresa tra 35 e 65 anni per tre mesi.
  4. Miglioramento della struttura e dell’elasticità della pelle e inoltre un effetto protettivo sulla salute delle articolazioni in 120 soggetti per 90 giorni.
  5. L’integrazione orale di 12 settimane ha migliorato le proprietà della pelle come: idratazione, elasticità, ruvidità e densità.

Nelle industrie alimentari

Il collagene può trovare ampia applicazione nell’industria alimentare, come additivo alimentare, ottimo antiossidante e antimicrobico, quindi può essere utilizzato anche come ingrediente funzionale negli integratori alimentari. Inoltre può essere utilizzato per la gestione delle carenze minerali, poiché si lega agli ioni calcio migliorandone la biodisponibilità.

Agisce come un anticoagulante perché aiuta a diminuire i danni a cellule e tessuti dovuti alle basse temperature, quindi potrebbe essere utile negli alimenti che richiedono la conservazione a temperature fredde o gelide.

Brodo, Zuppa Di Manzo, Zuppa Di Spaghetti
Il collagene è diventato un ingrediente necessario per lo sviluppo di un’alimentazione sana

E’ utilizzato anche nella preparazione di diversi prodotti come prodotti a base di carne, bevande, zuppe e altri perché aiuta ad aumentare e mantenere le loro proprietà organolettiche dei prodotti alimentari. Negli alimenti “trasformati“, come le salsicce, è stato utilizzato per sostituire il grasso di maiale a un livello di percentuale del 50%.

Il collagene idrolizzato è eco-sostenibile

Il collagene idrolizzato può essere ottenuto dai rifiuti agroalimentari (ossa, tendini e pelle). Il riciclo di questi sottoprodotti può aiutare a ridurre l’inquinamento generato da queste tipologie di rifiuti, trasformandoli in un nuovo prodotto ad alto valore funzionale

Sono state studiate l’applicazione di tecnologie emergenti come la combinazione di alte temperature, pressioni e ultrasuoni ad alta intensità al fine di ridurre lo smaltimento dei prodotti chimici. I peptidi a basso peso molecolare potrebbero essere applicati nei sistemi alimentari, ad esempio le bevande con il collagene idrolizzato mostrano un grande vantaggio di facile digestione, alta assimilazione (circa 80%) e buon assorbimento a livello intestinale.

Recentemente, gli organismi marini sono stati considerati fonti promettenti di collagene, perché non ospitano malattie trasmissibili. In particolare, la biomassa ittica e gli organismi di cattura accessoria, come pesci sotto taglia, meduse, squali, stelle marine e spugne, possiedono un contenuto di collagene molto elevato.

Medusa, Galleggiante, Tentacoli
Le meduse sono una fonte di collagene

L’utilizzo di biomasse scartate e sotto-utilizzate potrebbe contribuire allo sviluppo di un processo sostenibile per l’estrazione del collagene, con un impatto ambientale significativamente ridotto. E’ una strategia europea a rifiuti zero, che sostiene tutti e tre gli obiettivi di sostenibilità generalmente accettati: benessere economico sostenibile, protezione ambientale e benessere sociale. Con tale strategia, a zero rifiuti, si userebbero molte meno nuove materie prime e non si invierebbero materiali di scarto alle discariche.

Conclusioni

Il collagene ha diverse applicazioni in diversi campi, tra cui nutraceutici, cosmeceutici, biomedicali, biomateriali e nell’industria alimentare. Quindi, il collagene può essere fondamentale per la salute e il benessere degli esseri umani e dell’ambiente.

Contaminazione, Inquinamento Delle Acque, Lago

Immagini

Referenze

  • [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2997103/]
  • [https://cshperspectives.cshlp.org/content/3/1/a004978.full]
  • [Amenta PS, Scivoletti NA, Newman MD, Sciancalepore JP, Li D, Myers JC. 2005. Proteoglycan-collagen XV in human tissues is seen linking banded collagen fibers subjacent to the basement membrane. J Histochem Cytochem 53: 165–176.]
  • [https://cshperspectives.cshlp.org/content/3/1/a004978.full]
  • [https://www.mdpi.com/1420-3049/24/22/4031/htm]
  • [Genovese, L. An overview of the beneficial effects of hydrolysed collagen as a nutraceutical on skin properties: Scientific background and clinical studies.]
  • [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7230273/]

Carmen Cassese | Biologa

Messaggio al lettore: Ogni informazione presente in questo blog è puramente a scopo informativo.
Non si intende in nessun modo sostituire figure professionali in campo medico e di consulenza.

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